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  1. 学術雑誌論文
  2. 4 自然科学

Cell surface display of a protein based on a tail-anchored membrane protein

http://hdl.handle.net/10228/0002001589
http://hdl.handle.net/10228/0002001589
cad3d92c-b924-4ca0-8fbd-fa3c7a8bc5d5
名前 / ファイル ライセンス アクション
10450362.pdf 10450362.pdf (2.5 MB)
アイテムタイプ 共通アイテムタイプ(1)
公開日 2025-04-15
タイトル
タイトル Cell surface display of a protein based on a tail-anchored membrane protein
言語 en
著者 末田, 慎二

× 末田, 慎二

WEKO 958
e-Rad_Researcher 00325581
Scopus著者ID 7005793664
九工大研究者情報 280

en Sueda, Shinji

ja 末田, 慎二

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Tsuruga, Rima

× Tsuruga, Rima

en Tsuruga, Rima

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Hirakawa, Takumi

× Hirakawa, Takumi

en Hirakawa, Takumi

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藤井, 聡

× 藤井, 聡

WEKO 15863
e-Rad_Researcher 40452825
Scopus著者ID 56677215000
ORCiD 0000-0002-3341-8644
九工大研究者情報 287

en Fujii, Satoshi

ja 藤井, 聡

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著作権関連情報
権利情報 Copyright (c) 2025 Elsevier Inc. All rights are reserved, including those for text and data mining, AI training, and similar technologies.
言語 en
抄録
内容記述タイプ Abstract
内容記述 Methods for displaying proteins on the cell surface are widely used in protein-based biotechnology and bioengineering, where target proteins are expressed as fusion constructs with membrane proteins through recombinant DNA technology. In this study, we developed a system for displaying a protein on the cell surface using the transmembrane domain (TMD) of a tail-anchored membrane protein (TA protein). TA proteins have an orientation in the cell membrane such that their C-termini are displayed on the cell surface, which contrasts with that of type I transmembrane proteins that are commonly used as anchoring units. Therefore, by utilizing the TMD of a TA protein as an anchoring unit, desired proteins can be attached to the TMD via their N-termini. This approach is advantageous for displaying proteins whose C-terminal regions play important roles in their activity. In this study, we chose the inner nuclear membrane protein emerin as a TA protein and constructed expression systems in mammalian cells for a series of fusion proteins based on deleted forms of emerin. We found that utilizing emerin that lacks 210 residues from the N-terminus as a TMD allowed efficient translocation of the fusion protein to the plasma membrane, successfully displaying its target protein portion on the cell surface. Thus, our system serves as an effective method for protein display, enhancing the applicability of cell surface display technology based on transmembrane proteins.
言語 en
書誌情報 en : Biochemical and Biophysical Research Communications

巻 761, p. 151738, 発行日 2025-04-05
出版社
出版者 Elsevier
キーワード
言語 en
主題Scheme Other
主題 Protein cell surface display
キーワード
言語 en
主題Scheme Other
主題 Tail-anchored membrane protein
キーワード
言語 en
主題Scheme Other
主題 Emerin
キーワード
言語 en
主題Scheme Other
主題 Transmembrane protein
言語
言語 eng
資源タイプ
資源タイプ識別子 http://purl.org/coar/resource_type/c_6501
資源タイプ journal article
出版タイプ
出版タイプ AM
出版タイプResource http://purl.org/coar/version/c_ab4af688f83e57aa
DOI
識別子タイプ DOI
関連識別子 https://doi.org/10.1016/j.bbrc.2025.151738
助成情報
助成機関識別子タイプ Crossref Funder
助成機関識別子 https://doi.org/10.13039/501100001691
助成機関名 日本学術振興会 (JSPS)
言語 ja
助成機関名 Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)
言語 en
研究課題番号タイプ JGN
研究課題番号 24K08481
研究課題番号URI https://kaken.nii.ac.jp/grant/KAKENHI-PROJECT-24K08481/
研究課題名 特異な酵素反応を利用した細胞表層でのATP検出技術の開発
言語 ja
ISSN
収録物識別子タイプ PISSN
収録物識別子 0006-291X
ISSN
収録物識別子タイプ EISSN
収録物識別子 1090-2104
査読の有無
値 yes
研究者情報
URL https://hyokadb02.jimu.kyutech.ac.jp/html/280_ja.html
研究者情報
URL https://hyokadb02.jimu.kyutech.ac.jp/html/287_ja.html
論文ID(連携)
値 10450362
連携ID
値 14314
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Ver.1 2025-04-15 12:00:33.564541
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