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  1. 学術雑誌論文
  2. 4 自然科学

Production and characterization of cellulases by Bacillus pumilus EB3

http://hdl.handle.net/10228/00006649
http://hdl.handle.net/10228/00006649
3ea58bec-7ce2-4301-92d7-143ee567ef24
名前 / ファイル ライセンス アクション
IJEE3_47.pdf IJEE3_47.pdf (308.7 kB)
アイテムタイプ 学術雑誌論文 = Journal Article(1)
公開日 2018-03-14
資源タイプ
資源タイプ識別子 http://purl.org/coar/resource_type/c_6501
資源タイプ journal article
タイトル
タイトル Production and characterization of cellulases by Bacillus pumilus EB3
言語 en
言語
言語 eng
著者 Ariffin, Hidayah

× Ariffin, Hidayah

WEKO 21992

en Ariffin, Hidayah

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Abdullah, Norhafizah

× Abdullah, Norhafizah

WEKO 21993

en Abdullah, Norhafizah

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Md Shah, Umi Kalsom

× Md Shah, Umi Kalsom

WEKO 21994

en Md Shah, Umi Kalsom

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白井, 義人

× 白井, 義人

WEKO 8065
e-Rad_Researcher 50175395
Scopus著者ID 7202788909

ja 白井, 義人

en Shirai, Yoshihito

ja-Kana シライ, ヨシヒト


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Hassan, Mohd Ali

× Hassan, Mohd Ali

WEKO 21996

de Hassan, Mohd Ali

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抄録
内容記述タイプ Abstract
内容記述 Cellulase production from bacteria can be an advantage as the enzyme production rate is normally higher due to bacterial high growth rate. Screening of bacteria, optimisation of fermentation conditions and selection of substrates are important for the successful production of cellulase. This study is conducted to produce cellulase from our local isolate Bacillus pumilus EB3, using carboxymethyl cellulose (CMC) as substrate. Following that, cellulase produced from Bacillus pumilus EB3 was purified using ion exchange chromatography with anion exchanger (HiTrap QXL) for characterisation of the cellulase. Cellulase was successfully produced in 2L stirred tank reactor (STR) with the productivity of 0.53, 3.08 and 1.78 U/L.h and the maximum enzyme activity of 0.011, 0.079 and 0.038 U/mL for FPase, CMCase and β-glucosidase respectively. Purification of cellulase from Bacillus pumilus EB3 using ion exchange chromatography showed that 98.7% of total CMCase was recovered. Protein separation was however based on subtractive separation where the contaminants were bound to the column instead of CMCase. Characterisation of the enzyme found that CMCase from Bacillus pumilus EB3 has a molecular weight range from 30-65 kDa and was optimally active at pH 6.0 and temperature 60℃. The CMCase also retained its activity over a wide pH range (pH 5.0–9.0) and temperature range (30-70℃).
備考
内容記述タイプ Other
内容記述 Seminar on Engineering and Technology (SET2006), September 4-5, 2006, Putrajaya, Malaysia
書誌情報 International Journal of Engineering and Technology

巻 3, 号 1, p. 47-53, 発行日 2006
出版社
出版者 Federation of Engineering Institutions of Islamic Countries(FEIIC)
URI
識別子タイプ URI
関連識別子 http://psasir.upm.edu.my/39433/
著作権関連情報
権利情報 ©2006 FEIIC
キーワード
主題Scheme Other
主題 Cellulase
キーワード
主題Scheme Other
主題 Bacillus pumilus EB3
キーワード
主題Scheme Other
主題 Production
キーワード
主題Scheme Other
主題 Productivity
キーワード
主題Scheme Other
主題 Purification
キーワード
主題Scheme Other
主題 Characterisation
出版タイプ
出版タイプ VoR
出版タイプResource http://purl.org/coar/version/c_970fb48d4fbd8a85
査読の有無
値 yes
連携ID
値 6755
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Ver.1 2023-05-15 14:19:37.089424
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